【Km 米氏方程,酶的米氏常數(shù)有何意義？】米氏方程表示一個酶促反應(yīng)的起始速度與底物濃度關(guān)系的速度方程 。米氏常數(shù)（Km）的含義是酶促反應(yīng)達(dá)最大速度（Vm）一半時的底物(S)的濃度 。在酶促反應(yīng)中米氏方程，在低濃度底物情況下，反應(yīng)相對于底物是一級反應(yīng)；而當(dāng)?shù)孜餄舛忍幱谥虚g范圍時，反應(yīng)（相對于底物）是混合級反應(yīng) 。當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾訒r，反應(yīng)由一級反應(yīng)向零級反應(yīng)過渡 。米氏常數(shù)它是酶的一個特征性物理量，其大小與酶的性質(zhì)有關(guān) 。它被廣泛應(yīng)用到生物化學(xué)、分子生物學(xué)、基因工程、生物制藥、臨床用藥等領(lǐng)域的理論、實驗和實踐中 。
是把米氏曲線平移后坐標(biāo)變換得到的雙曲線
將酶促反應(yīng)的初速率v0作為初始底物濃度[S]的函數(shù)所得到的米氏曲線的坐標(biāo)做一次平移，然后用新系坐標(biāo)x,y表示舊系坐標(biāo)[S],v0，那么原來的米氏方程
就可以變換成一個經(jīng)典的反比方程
于是原來的米氏曲線
就變換成了一個典型直角雙曲線 (Retangular hyperbola)，兩條漸近線的交點即為(-KM,Vmax)
而陰影部分的實線才是實驗可以測定的部分，也就是原來的米氏曲線
以上
米氏方程
v＝vmax[s]/（km [s]，這個方程稱為michaelis-menten方程，是在假定存在一個穩(wěn)態(tài)反應(yīng)條件下推導(dǎo)出來的，其中km值稱為米氏常數(shù)，vmax是酶被底物飽和時的反應(yīng)速度，[s]為底物濃度 。由此可見km值的物理意義為反應(yīng)達(dá)到1/2vmax的底物濃度，單位一般為mol/l，只由酶的性質(zhì)決定，而與酶的濃度無關(guān) 。可用km的值鑒別不同的酶 。當(dāng)?shù)孜餄舛确浅４髸r，反應(yīng)速度接近于一個恒定值 。在曲線的這個區(qū)域，酶幾乎被底物飽和，反應(yīng)相對于底物s是個零級反應(yīng) 。就是說再增加底物對反應(yīng)速度沒有什么影響 。反應(yīng)速度逐漸趨近的恒定值稱為最大反應(yīng)速度vmax 。對于給定酶量的vmax可以定義為處于飽和底物濃度的起始反應(yīng)速度n 。對于反應(yīng)曲線的這個假一級反應(yīng)區(qū)的速度方程可寫成一種等價形式：
n（飽和時）＝vmax＝k[e][s]0＝k[e]total＝kcat[es]
速度常數(shù)k等于催化常數(shù)kcat，kcat是es轉(zhuǎn)化為游離的e和產(chǎn)物的速度常數(shù) 。飽和時，所有的e都是以es存在 。方程（3.2）中還有另一個簡單的關(guān)系式：vmax＝kcat[e]total 。從中得出：kcat＝vmax/[e]total 。kcat的單位是s－1 。催化常數(shù)可以衡量一個酶促反應(yīng)的快慢 。
米氏常數(shù)km是酶促反應(yīng)速度n為最大酶促反應(yīng)速度值一半時的底物濃度 。這可通過用[s]取代米氏方程中的km證明，通過計算可得n＝vmax/2 。
km和vmax的意義
①當(dāng)ν=vmax/2時，km=[s] 。因此，km等于酶促反應(yīng)速度達(dá)最大值一半時的底物濃度 。
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